Biochemie I - Rezeptorbiochemie

Fakultät für Chemie und Biochemie

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Dr. Daniel Tapken, Dipl.-Biochem., Akad. Rat

Forschungsschwerpunkt

Pflanzliche Glutamatrezeptorhomologe

Io­no­tro­pe Glu­ta­mat­re­zep­to­ren sind in Tie­ren be­reits seit vie­len Jahr­zehn­ten be­kannt. Im Ge­hirn von Wir­bel­tie­ren spie­len die­se li­gan­den­ak­ti­vier­ten Io­nen­ka­nä­le ei­ne ent­schei­den­de Rol­le in der Kom­mu­ni­ka­tion zwi­schen Ner­ven­zel­len. Die Sen­der­zel­le schüt­tet da­bei an der Kon­takt­stelle mit der Emp­fänger­zel­le den Bo­ten­stoff Glu­ta­mat aus. Der ak­ti­viert an der Ober­flä­che der Emp­fänger­zel­le Glu­ta­mat­re­zep­to­ren, die darauf­hin ih­ren ein­ge­bau­ten Ka­nal öff­nen und so Ionen in die Zel­le strö­men lassen. Dies er­zeugt ein elek­tri­sches Signal, das an­schlie­ßend in der Emp­fänger­zel­le wei­ter­ge­lei­tet wird.

Im Jahr 1998 ent­deck­te man auch in der Pflan­ze Ara­bidop­sis tha­liana mög­li­che Glu­ta­mat­re­zep­tor­ge­ne. Das war ein über­ra­schen­der Fund, weil Pflan­zen kein Ner­ven­system oder gar Ge­hirn ha­ben. Den­noch be­sitzt Ara­bidop­sis so­gar zwei Glu­ta­mat­re­zep­tor­ge­ne mehr als Wir­bel­tie­re, wie sich nach der Se­quen­zie­rung ih­res Erb­gu­tes im Jahr 2000 her­aus­stell­te. Die Pro­te­ine, die von die­sen Ge­nen ko­diert und als GLRs (glu­ta­mate-like re­cep­tors, glu­ta­mat­ähn­li­che Re­zep­to­ren) be­zeich­net wer­den, ähneln den Glu­ta­mat­re­zep­to­ren der Tie­re so­wohl in ih­rer Se­quenz als auch in ih­rer vor­her­ge­sag­ten Struk­tur. Die­se struk­tu­rel­le Ähn­lich­keit leg­te die Ver­mu­tung na­he, daß auch ihre Funk­ti­on ähn­lich ist.

Die Er­for­schung der Funk­ti­on er­wies sich je­doch als un­ge­wöhn­lich schwie­rig. Lange Zeit wa­ren nur Ana­ly­sen in der Pflan­ze er­folg­reich, die aber kei­ne di­rek­te Cha­rak­te­ri­sie­rung der mo­le­ku­la­ren Ei­gen­schaf­ten ein­zel­ner GLR-Un­ter­ein­hei­ten er­laub­ten. In ei­ni­gen Fäl­len lie­ßen sich die be­ob­ach­te­ten Ef­fek­te nicht ein­mal mit letz­ter Si­cher­heit auf GLRs zu­rück­füh­ren. Ins­ge­samt er­gab sich ein sehr viel­fäl­ti­ges Bild mög­li­cher Funk­tionen, dar­un­ter die Re­gu­la­tion des Koh­len­stoff- und Stick­stoff­stoff­wech­sels, des Hor­mon­haus­halts und der Was­ser- und Io­nen­ver­tei­lung in­ner­halb der Pflan­ze so­wie die Re­ak­ti­on auf ver­schie­de­ne Streß­ein­flüs­se aus der Um­welt. Die Un­ter­su­chung ein­zel­ner, iso­lier­ter GLR-Pro­te­ine blieb da­ge­gen lange er­folg­los. Da­her war un­klar, ob sie tat­säch­lich ähn­lich wie die Glu­ta­mat­re­zep­to­ren der Tie­re funk­tionie­ren, al­so durch ei­nen Bo­ten­stoff wie Glu­ta­mat ak­ti­viert wer­den und dar­auf­hin ei­nen ein­ge­bau­ten Io­nen­ka­nal öff­nen, der in der Zel­le ein elek­tri­sches Signal aus­löst.

Im Jahr 2008 konn­ten wir nach­wei­sen, daß ei­ni­ge der GLR-Pro­te­ine tat­säch­lich ei­nen funk­tio­nel­len Io­nen­ka­nal be­sit­zen. Da­zu bau­ten wir den Teil des pflanz­li­chen Pro­te­ins, der ver­mut­lich den Io­nen­ka­nal bil­det, in ei­nen tie­ri­schen Glu­ta­mat­re­zep­tor an­stel­le sei­nes ei­ge­nen Io­nen­ka­nals ein. Die Glu­ta­mat­bin­de­stel­le blieb da­bei er­hal­ten, so daß sich der Re­zep­tor durch Glu­ta­mat ak­ti­vie­ren ließ. Auf die­se Wei­se un­ter­such­ten wir die ver­mu­te­ten Io­nen­ka­nal­ab­schnit­te von 17 GLR-Un­ter­ein­hei­ten und er­hiel­ten in zwei Fäl­len ei­nen chi­mä­ren Re­zep­tor, der bei Ak­ti­vie­rung durch Glu­ta­mat Io­nen in die Zel­le strö­men ließ. Da­mit war ge­zeigt, daß GLRs aus Ara­bidop­sis prin­zi­pi­ell Io­nen­ka­nä­le bil­den kön­nen.

Im An­schluß kon­zen­trier­ten wir uns auf die bei­den GLR-Un­ter­ein­hei­ten, für die wir in den Chi­mä­ren­ex­pe­ri­men­ten ei­nen funk­tio­nel­len Io­nen­kan­al iden­ti­fi­ziert hat­ten. Die voll­stän­di­gen pflanz­li­chen Re­zep­to­ren re­agier­ten nicht auf Glu­ta­mat, ei­ner von ih­nen ließ sich aber durch eine Rei­he an­de­rer Ami­no­säu­ren ak­ti­vie­ren, was den Ein­strom von Io­nen in die Zel­le be­wirk­te. Da­mit war nach­ge­wie­sen, daß zu­min­dest die­se GLR-Un­ter­ein­heit, GLR1.4, ein li­gan­den­ak­ti­vier­ter Io­nen­ka­nal ist, der ähn­lich funk­tio­niert wie die Glu­ta­mat­re­zep­to­ren aus Tie­ren. Ei­ne un­ge­wöhn­li­che Ei­gen­schaft ist aber, daß nicht nur ein de­fi­nier­ter Bo­ten­stoff den Re­zep­tor ak­ti­vie­ren kann, son­dern meh­re­re ver­schie­de­ne, aber miteinander verwandte Sub­stan­zen. Weil Glu­ta­mat un­wirk­sam ist, kann GLR1.4 nicht als Glu­ta­mat­re­zep­tor be­zeich­net wer­den. In­zwi­schen wur­den auch für ei­ne wei­te­re GLR-Un­ter­ein­heit ähn­li­che Ei­gen­schaf­ten ge­fun­den; auch sie ist ein Io­nen­ka­nal, der durch meh­re­re Ami­no­säu­ren ak­ti­viert wird, al­ler­dings durch an­de­re als der von uns cha­rak­te­ri­sier­te GLR1.4.

Der größ­te Teil der pflanz­li­chen Glu­ta­mat­re­zep­tor­ho­mo­lo­ge ist je­doch noch im­mer völ­lig un­cha­rak­te­ri­siert, ih­re Funk­ti­o­nen in der Pflan­ze sind weit­ge­hend un­klar, und auch die un­ge­wöhn­li­chen Ei­gen­schaf­ten der bis­her un­ter­such­ten Un­ter­ein­hei­ten sind nicht im De­tail ver­stan­den. Wir ar­bei­ten in un­se­rer Grup­pe da­ran, ei­ni­ge der of­fe­nen Fra­gen zu be­ant­wor­ten und da­mit zum bes­se­ren Ver­ständ­nis der wei­ter­hin re­la­tiv myste­riö­sen Fa­mi­lie der pflanz­li­chen GLR-Pro­te­ine bei­zu­tra­gen.

Publikationen

• D.C. Ung, N. Pietrancosta, E.B. Badillo, B. Raux, D. Tapken, A. Zlatanovic, A. Doridant, B. Pode-Shakked, A. Raas-Rothschild, O. Elpeleg, B. Abu-Libdeh, N. Hamed, M.-A. Papon, S. Marouillat, R.-A. Thépault, G. Stevanin, J. Elegheert, M. Letellier, M. Hollmann, B. Lambolez, L. Tricoire, A. Toutain, R. Hepp, and F. Laumonnier (2024).
  GRID1/GluD1 homozygous variants linked to intellectual disability and spastic paraplegia impair mGlu1/5 receptor signaling and excitatory synapses.
  Molecular Psychiatry .
  doi: 10.1038/s41380-024-02469-w
  Abstract
   
• G. Gutti, J. Leifeld, R. Kakarla, N.G. Bajad, A. Ganeshpurkar, A. Kumar, S. Krishnamurthy, C. Klein-Schmidt, D. Tapken, M. Hollmann, and S.K. Singh (2023).
  Discovery of triazole-bridged aryl adamantane analogs as an intriguing class of multifunctional agents for treatment of Alzheimer's disease.
  European Journal of Medicinal Chemistry .
  doi: 10.1016/j.ejmech.2023.115670
  Abstract
   
• M. Masternak, A. Koch, S. Laulumaa, D. Tapken, M. Hollmann, F.S. Jørgensen, and J.S. Kastrup (2023).
  Differences between the GluD1 and GluD2 receptors revealed by GluD1 X-ray crystallography, binding studies and molecular dynamics.
  FEBS Journal 290(15): 3781-3801.
  doi: 10.1111/febs.16631
  Abstract
   
• H. Pan, A.A. Steixner-Kumar, A. Seelbach, N. Deutsch, A. Ronnenberg, D. Tapken, N. von Ahsen, M. Mitjans, H. Worthmann, R. Trippe, C. Klein-Schmidt, N. Schopf, K. Rentzsch, M. Begemann, J. Wienands, W. Stöcker, K. Weissenborn, M. Hollmann, K.-A. Nave, F. Lühder, and H. Ehrenreich (2021).
  Multiple inducers and novel roles of autoantibodies against the obligatory NMDAR subunit NR1: a translational study from chronic life stress to brain injury.
  Molecular Psychiatry 26: 2471-2482
  doi: 10.1038/s41380-020-0672-1
  Abstract
   
• H. Pan, B. Oliveira, G. Saher, E. Dere, D. Tapken, M. Mitjans, J. Seidel, J, Wesolowski, D. Wakhloo, C. Klein-Schmidt, A. Ronnenberg, K. Schwabe, R. Trippe, K. Mätz-Rensing, S. Berghoff, Y. Al-Krinawe, H. Martens, M. Begemann, W. Stöcker, F.-J. Kaup, R. Mischke, S. Boretius, K.-A. Nave, J.K. Krauss, M. Hollmann, F. Lühder, and H. Ehrenreich (2019).
  Uncoupling the widespread occurrence of anti-NMDAR1 autoantibodies from neuropsychiatric disease in a novel autoimmune model.
  Molecular Psychiatry 24: 1489-1501.
  doi: 10.1038/s41380-017-0011-3
  Abstract
   
• J. Borycz, A. Ziegler, J.A. Borycz, G. Uhlenbrock, D. Tapken, L. Caceres, M. Hollmann, B.T. Hovemann, I.A. Meinertzhagen (2018).
  Location and functions of Inebriated in the Drosophila eye.
  Biology Open 7(7): bio034926.
  doi: 10.1242/bio.034926
  Abstract
   
• D. Tapken, T.B. Steffensen, R. Leth, L.B. Kristensen, A. Gerbola, M. Gajhede, F.S. Jørgensen, L. Olsen, and J.S. Kastrup (2017).
  The low binding affinity of D-serine at the ionotropic glutamate receptor GluD2 can be attributed to the hinge region.
  Scientific Reports 7: 46145.
  doi: 10.1038/srep46145
  Abstract
   
• E. Castillo-Gómez, B. Oliveira, D. Tapken, S. Bertrand, C. Klein-Schmidt, H. Pan, P. Zafeiriou, J. Steiner, B. Jurek, R. Trippe, H. Prüss, W.-H. Zimmermann, D. Bertrand, H. Ehrenreich, and M. Hollmann (2017).
  All naturally occurring autoantibodies against the NMDA receptor subunit NR1 have pathogenic potential irrespective of epitope and immunoglobulin class.
  Molecular Psychiatry 22: 1776-1784.
  doi: 10.1038/mp.2016.125
  Abstract      Pressemitteilung
   
• A.P. Larsen, P. Francotte, K. Frydenvang, D. Tapken, E. Goffin, P. Fraikin, D.H. Caignard, P. Lestage, L. Danober, B. Pirotte, and J.S. Kastrup (2016).
  Synthesis and pharmacology of mono-, di- and trialkyl-substituted 7-chloro-3,4-dihydro-2H-1,2,4-benzothiadiazine 1,1-dioxides combined with X-ray structure analysis to understand the unexpected structure-activity relationship at AMPA receptors.
  ACS Chemical Neuroscience 7(3): 378-390.
  doi: 10.1021/acschemneuro.5b00318
  Abstract
   
• N. Krogsgaard-Larsen, M. Storgaard, C. Møller, C.S. Demmer, J. Hansen, L. Han, R.N. Monrad, B. Nielsen, D. Tapken, D.S. Pickering, J.S. Kastrup, K. Frydenvang, and L. Bunch (2015).
  Structure–activity relationship study of ionotropic glutamate receptor antagonist (2S,3R)-3-(3-carboxyphenyl)pyrrolidine-2-carboxylic acid.
  Journal of Medicinal Chemistry 58(15): 6131-6150.
  doi: 10.1021/acs.jmedchem.5b00750
  Abstract
   
• S. Pahl, D. Tapken, S.C. Haering, and M. Hollmann (2014).
  Trafficking of kainate receptors.
  Membranes 4(3): 565-595.
  doi: 10.3390/membranes4030565
  Abstract
   
• S.C. Haering, D. Tapken, S. Pahl, and M. Hollmann (2014).
  Auxiliary subunits: Shepherding AMPA receptors to the plasma membrane.
  Membranes 4(3): 469-490.
  doi: 10.3390/membranes4030469
  Abstract
   
• D. Tapken, U. Anschütz, L.-H. Liu, T. Huelsken, G. Seebohm, D. Becker, and M. Hollmann (2013).
  A plant homolog of animal glutamate receptors is an ion channel gated by multiple hydrophobic amino acids.
  Science Signaling 6(279): ra47.
  doi: 10.1126/scisignal.2003762
  Abstract      Pressemitteilung
   
  
   
• A. Orth, D. Tapken, and M. Hollmann (2013).
  The delta subfamily of glutamate receptors: characterization of receptor chimeras and mutants.
  European Journal of Neuroscience 37(10): 1620-1630.
  doi: 10.1111/ejn.12193
  Abstract
   
• T. Huelsken, D. Tapken, T. Dahlmann, H. Wägele, C. Riginos, and M. Hollmann (2012).
  Systematics and phylogenetic species delimitation within Polinices s.l. (Caenogastropoda: Naticidae) based on molecular data and shell morphology.
  Organisms Diversity and Evolution 12(4): 349-375.
  doi: 10.1007/s13127-012-0111-5
  Abstract
   
• E. Wrobel, D. Tapken, and G. Seebohm (2012).
  The KCNE tango – how KCNE1 interacts with Kv7.1.
  Frontiers in Pharmacology 3: 142.
  doi: 10.3389/fphar.2012.00142
  Abstract
   
• G. Seebohm, N. Strutz-Seebohm, O.N. Ursu, R. Preisig-Müller, M. Zuzarte, E.V. Hill, M.-C. Kienitz, S. Bendahhou, M. Fauler, D. Tapken, N. Decher, A. Collins, K. Jurkat-Rott, K. Steinmeyer, F. Lehmann-Horn, J. Daut, J.M. Tavaré, L. Pott, W. Bloch, and F. Lang (2012).
  Altered stress stimulation of inward-rectifier potassium channels in Andersen-Tawil syndrome.
  The FASEB Journal 26(2): 513-522.
  doi: 10.1096/fj.11-189126
  Abstract
   
• N. Strutz-Seebohm, M. Pusch, S. Wolf, R. Stoll, D. Tapken, K. Gerwert, B. Attali, and G. Seebohm (2011).
  Structural basis of slow activation gating in the cardiac I_Ks channel complex.
  Cellular Physiology and Biochemistry 27(5): 443-452.
  doi: 10.1159/000329965
  Abstract
   
• Z.-L. Ma-Högemeier, C. Körber, M. Werner, D. Racine, E. Muth-Köhne, D. Tapken, and M. Hollmann (2010).
  Oligomerization in the endoplasmic reticulum and intracellular trafficking of kainate receptors are subunit- but not editing-dependent.
  Journal of Neurochemistry 113(6): 1403-1415.
  doi: 10.1111/j.1471-4159.2009.06559.x
  Abstract
   
• C. Sager, D. Tapken, and M. Hollmann (2010).
  The C-terminal domains of TARPs: Unexpectedly versatile domains.
  Channels 4(3): 155-158.
  doi: 10.4161/chan.4.3.11349
  Abstract
   
• N. Strutz-Seebohm, U. Henrion, K. Steinke, D. Tapken, F. Lang, and G. Seebohm (2009).
  Serum- and glucocorticoid-inducible kinases (SGK) regulate KCNQ1/KCNE potassium channels.
  Channels 3(2): 88-90.
  doi: 10.4161/chan.3.2.8086
   
• S. Kott, C. Sager, D. Tapken, M. Werner, and M. Hollmann (2009).
  Comparative analysis of the pharmacology of GluR1 in complex with TARPs γ2, γ3, γ4, and γ8.
  Neuroscience 158(1): 78-88 (Special issue “Protein Trafficking, Targeting, and Interaction at the Glutamate Synapse”).
  doi: 10.1016/j.neuroscience.2007.12.047
  Abstract
   
• C. Sager, D. Tapken, S. Kott, and M. Hollmann (2009).
  Functional modulation of AMPA receptors by transmembrane AMPA receptor regulatory proteins.
  Neuroscience 158(1): 45-54 (Special issue “Protein Trafficking, Targeting, and Interaction at the Glutamate Synapse”).
  doi: 10.1016/j.neuroscience.2007.12.046
  Abstract
   
• G. Seebohm, N. Strutz-Seebohm, O.N. Ureche, U. Henrion, R. Baltaev, A.F. Mack, G. Korniychuk, K. Steinke, D. Tapken, A. Pfeufer, S. Kääb, C. Bucci, B. Attali, J. Merot, J.M. Tavaré, U.C. Hoppe, M.C. Sanguinetti and F. Lang (2008).
  Long QT syndrome-associated mutations in KCNQ1 and KCNE1 subunits disrupt normal endosomal recycling of I_Ks channels.
  Circulation Research 103(12): 1451-1457.
  doi: 10.1161/circresaha.108.177360
   
• D. Tapken and M. Hollmann (2008).
  Arabidopsis thaliana glutamate receptor ion channel function demonstrated by ion pore transplantation.
  Journal of Molecular Biology 383(1): 36-48.
  doi: 10.1016/j.jmb.2008.06.076
  Abstract
   
• D. Tapken and M. Hollmann (2006).
  Homologs of mammalian glutamate receptors in invertebrates and plants.
  In: Biological and biophysical aspects of ligand-gated ion channel receptor superfamilies, H. Arias, ed. Research Signpost, Trivandrum, pp. 321-382.
  Abstract

Berufliche Tätigkeit

Seit September 2016

Aka­de­mi­scher Rat am Lehr­stuhl für Bio­che­mie I – Re­zep­tor­bio­che­mie, Fakul­tät für Che­mie und Bio­che­mie der Ruhr-Uni­ver­si­tät Bochum

Oktober 2012 bis August 2016

Wis­sen­schaft­li­cher Mit­ar­bei­ter am Lehr­stuhl für Bio­che­mie I – Re­zep­tor­bio­che­mie, Fa­kul­tät für Che­mie und Bio­che­mie der Ruhr-Uni­ver­si­tät Bochum

Oktober 2011 bis September 2012

Post­doc mit einem Sti­pen­di­um der Carls­berg-Stif­tung am In­sti­tut für Arz­nei­mit­tel­de­sign und Phar­ma­ko­lo­gie, Ge­sund­heits­wis­sen­schaft­li­che Fa­kul­tät der Uni­ver­si­tät Ko­pen­ha­gen, Dä­ne­mark

Oktober 2010 bis September 2011

Post­doc mit einem For­schungs­sti­pen­di­um der Deut­schen For­schungs­gemein­schaft am In­sti­tut für Phar­ma­zeu­ti­sche Che­mie, Phar­ma­zeu­ti­sche Fa­kul­tät der Uni­ver­si­tät Ko­pen­ha­gen, Dä­ne­mark

September 2008 bis September 2010

Post­doc am Lehr­stuhl für Bio­che­mie I – Re­zep­tor­bio­che­mie, Fa­kul­tät für Che­mie und Bio­che­mie der Ruhr-Uni­ver­si­tät Bochum

Ausbildung

August 2008

Promotion zum Dr. rer. nat. an der Fakultät für Chemie und Biochemie der Ruhr-Universität Bochum

September 2002 bis August 2008

Doktorarbeit „Molekulare und funktionelle Charakterisierung pflanzlicher Glutamatrezeptoren“ am Lehrstuhl für Biochemie I – Rezeptorbiochemie, Fakultät für Chemie und Biochemie der Ruhr-Universität Bochum

Juli 2002

Diplom in Biochemie an der Fakultät für Chemie der Ruhr-Universität Bochum

November 2001 bis Juli 2002

Diplomarbeit „Untersuchung von Glutamatrezeptoren aus Arabidopsis thaliana“ am Lehrstuhl für Biochemie I – Rezeptorbiochemie, Fakultät für Chemie der Ruhr-Universität Bochum

Oktober 1997 bis Juli 2002

Studium der Biochemie an der Ruhr-Universität Bochum

Mai 1996

Abitur am Städtischen Ratsgymnasium in Gladbeck

Lehrtätigkeit

Seit 2020

Organisation der biochemischen Praktika im Bachelorstudiengang Biochemie

Seit 2017

Vorlesung und Übung „Molekulargenetische Methoden in der Biochemie“ im Bachelorstudiengang Biochemie (4. Fachsemester)

Seit 2016

Wahlpraktikum „Methoden der Zellkultur und konfokale Mikroskopie“ im Bachelorstudiengang Biochemie (5. Fachsemester)

Seit 2014

Laborpraktikum für Fortgeschrittene im Bachelorstudiengang Biochemie (5. Fachsemester): Vorlesung, Seminar und Methodendemonstration

Seit 2013

Vorlesung und Übung „Biochemie II – Biochemie der Nukleinsäuren“ im Bachelorstudiengang Biochemie (4. Fachsemester)

Biochemisches Seminar im Masterstudiengang Biochemie (1. Fachsemester)

2012

Doktorandenkurs „Receptor Structure and Function“: Workshop zur Differential Scanning Fluorimetry

Seit 2004

Betreuung von Bachelor- und Masterarbeiten in den Biochemiestudiengängen

2003 bis 2010

Laborpraktikum für Fortgeschrittene im Bachelorstudiengang Biochemie (5. Fachsemester): Vorlesung und Methodendemonstration

Seit 2001

Modulpraktikum „Heterologe Expression von Neurotransmitterrezeptoren in Froschoozyten“ im Masterstudiengang Biochemie (1. Fachsemester), seit 2008 einschließlich Vorlesungen zu theoretischem Hintergrund und angewandten Methoden

Sonstige Tätigkeiten

2013 bis 2023

Fotografische Begleitung der Absolventenfeier der Fakultät für Chemie und Biochemie

Seit 2003

Betreuung des Internetauftritts des Lehrstuhls Biochemie I, 2010 komplette Neugestaltung mit Umstellung auf das neue Corporate Design der Ruhr-Universität, 2016 Neugestaltung und seitdem Betreuung des Internetauftritts des Lehrstuhls Biochemie II

August 1996 bis August 1997

Zivildienst in der Sozialstation der Arbeiterwohlfahrt Gladbeck

Persönliche Daten

Geburtsdatum

22.02.1977

Geburtsort

Bottrop

Kontaktadresse

Dr. Daniel Tapken

Lehrstuhl für Biochemie I - Rezeptorbiochemie
NC 6/132

Ruhr-Universität Bochum
44780 Bochum

Tel.: +49 234 32-24233
Fax: +49 234 32-14034
E-Mail

Verweise

ORCID-ID: 0000-0002-0166-0751

Doktorarbeit (pdf, 21,7 MB)

Projektseite

Lehrveranstaltungen

Campussanierung

Fotos und Daten zur Sanierung der Ruhr-Universität Bochum

Fotografie

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Letzte Änderung: 04.03.2024 | Impressum | Datenschutz | Ansprechpartner: Inhalt & Technik