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(00007) 11.01.1999 15:58

Recycling von DNA-Abfällen


Bochum, 11.01.1999
Nr. 8

Recycling von DNA-Abfällen
Bakterien im Dienst der Wissenschaft
Bochumer Biologin entschlüsselt ein Molybdän-Enzym


Ein Eiweiß, das DNA-Abfälle wiederaufbereitet, hat die Bochumer
Biologin Dr.  Silke Leimkühler entschlüssellt. Das Enzym wirkt im
Bakterium Rhodobacter capsulatus,  das mit seinen
Stoffwechselleistungen an der Schnittstelle zwischen Bakterien, Tieren
und Pflanzen steht. Für ihre von Prof. Dr. Werner Klipp (Biologie der
Mikroorganismen, Fakultät für Biologie der RUB) betreute Dissertation
"Genetische und biochemische Charakterisierung der
Xanthin-Dehydrogenase aus Rhodobacter capsulatus" erhielt Dr.
Leimkühler einen der Preise für Absolventen 1998 der RUB für die beste
Arbeit in der Fakultät für Biologie.

Multitalent beim Stoffwechsel

In Teichen und  Regenrinnen lebt ein Bakterium, das der Wissenschaft
wichtige Aufschlüsse über die Arbeitsweise von Enzymen und die
Aufnahme und Verarbeitung von Spurenelementen gibt: Rhodobacter
capsulatus. Der Arbeitsbereich von Prof. Klipp hat sich auf die
Untersuchung dieses Purpurbakteriums spezialisiert, da es mit seinen
Stoffwechselleistungen an der Schnittstelle zwischen Bakterien, Tieren
und Pflanzen steht. R. capsulatus ist nicht nur in der Lage, durch
Photosynthese Energie zu gewinnen, sondern auch durch verschiedene
Enzyme organische und anorganische Stickstoffverbindungen in Ammonium
umzuwandeln. Da es auf dieser Grundlage neue Zellbestandteile aufbaut,
ist R. capsulatus ein Meister des Recycling. Gleichzeitig nimmt dieses
Bakterium wie ein Staubsauger Spurenelemente aus seiner Umgebung auf
und fügt sie in Kofaktoren der biologischen Katalysatoren ein. In R.
capsulatus enthalten drei Enzyme, die am Stickstoffmetabolismus
beteiligt sind, das seltene Spurenelemt Molybän. Das Metall Molybdän
wird von dem Bakterium in das aktive Zentrum der Enzym eingebaut und
treibt so den Katalyseprozess der Enzyme voran.

100 Liter Bakterien für drei Miligramm Enzym

Als erste hat nun  Dr. Leimkühler molekularbiologisch eines dieser
Enzyme untersucht, die Xanthin-Dehydrogenase . Diese Enzym ist  zwar
auch in Tieren und Pflanzen zu finden, kann aber in dem Bakterium R.
capsulatus einfacher mit mole-kularbiologischen Methoden untersucht
werden. Durch umfangreiche Versuche gelang es der Bochumer Biologin,
den genetischen Code und die Struktur des Enzyms zu entschlüsseln.
Dafür mußte sie 100 Liter Bakterienmasse auf drei Miligramm Enzym
reduzieren. Dabei hat sie herausbekommen, daß Xanthin-Dehydrogenase in
R. capsulatus in seiner Struktur der von Menschen und Pflanzen
ähnlicher ist als vergleichbarer Enzyme aus anderen Bakterien.

Ergebnisse auf Menschen übertragbar

Diese Forschungsergebnisse sind vom Bakterium auf den Menschen
übertragbar; sie helfen, die Funktion von menschlichen Enzymen
schneller zu entschlüsseln.  Zudem bringen sie der Wissenschaft neue
Hinweise für die Synthesemechanismen von Metallhaltigen Enzymen.
Außerdem dient das Bakterium als Modell für die Aufnahme und
Verarbeitung von Spurenelementen.

Biologin setzt Arbeiten in USA fort

Dr. Leimkühler hat für weiterführende Studien ein zweijähriges
Forschungsstipendium der Deutschen Forschungsgemeinschaft (DFG)  für
den Aufenthalt an der Duke University in Durham, North Carolina (USA),
erhalten, dem weltweit führenden Institut für die Erforschung von
molybdänhaltigen Enzymen. Prof. Klipp hofft, sie danach  wieder für
die RUB gewinnen zu können.

Weitere Informationen

Prof. Dr. Werner Klipp, Fakultät für Biologie, Lehrstuhl für Biologie
der Mikroorganismen, 44780 Bochum, Tel.: 0234 - 700 3100, Fax: 0234 -
7094 620.




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Mit freundlichen Gruessen

Dr. Josef Koenig
RUB - Ruhr-Universitaet Bochum
- Pressestelle -
44780 Bochum
Tel: + 49 234 700-2830, -3930
Fax: + 49 234 7094-136
Josef.Koenig@ruhr-uni-bochum.de

Schauen Sie doch bei uns mal rein:
http://www.rz.ruhr-uni-bochum.de/pressestelle

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