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RUB-Forscher in Nature: ...

RUB-Forscher in Nature: 2D-Spektroskopie ermöglicht "Filmaufnahmen"
von Proteinbewegungen

Veröffentlicht am:

22.11.2006

Veröffentlicht von:

Dr. Josef König
Ruhr-Universität
Bochum

Kategorie:

überregional
Forschungsergebnisse,
Publikationen
Chemie und Biochemie

Druckansicht

Die sehr schnellen Strukturänderungen eines Peptids
konnten mittels 2D-Spektroskopie "gefilmt"
werden.

(v.l). Mariusz Kozinski, Christoph Kolano, Peter
Hamm, Jan
Helbing

Proteine, die molekularen Maschinen unserer Zellen,
schaffen es, ihre Struktur und somit ihre Funktion binnen Pikosekunden zu
verändern. Mit der zweidimensionalen Infrarotspektroskopie ist es einem
Team aus Züricher und Bochumer Forschern (Prof. Dr. Wolfram Sander, RUB,
Prof. Dr. Peter Hamm, Uni Zürich) erstmals gelungen, diese sehr schnellen
Bewegungen von Peptiden - kurzen Proteinstücken - zu filmen. Die Methode
erlaubt es zu bestimmen, ob zwei molekulare Gruppen im Peptid zu einem
bestimmten Zeitpunkt benachbart sind oder nicht und eignet sich daher für
die experimentelle Überprüfung von theoretischen Modellen. Über ihre
Ergebnisse berichten die Forscher in der aktuellen Ausgabe des
Wissenschaftsmagazins NATURE.

Bochum, 22.11.2006
Nr. 392

Einem Peptid bei
der Arbeit zugesehen
2D-Spektroskopie ermöglicht
"Filmaufnahmen"
RUB-Forscher berichten in NATURE

Proteine, die
molekularen Maschinen unserer Zellen, schaffen es, ihre Struktur und somit
ihre Funktion binnen Pikosekunden zu verändern. Mit der zweidimensionalen
Infrarotspektroskopie ist es einem Team aus Züricher und Bochumer
Forschern (Prof. Dr. Wolfram Sander, RUB, Prof. Dr. Peter Hamm, Uni
Zürich) erstmals gelungen, diese sehr schnellen Bewegungen von Peptiden -
kurzen Proteinstücken - zu filmen. Die Methode erlaubt es zu bestimmen, ob
zwei molekulare Gruppen im Peptid zu einem bestimmten Zeitpunkt benachbart
sind oder nicht und eignet sich daher für die experimentelle Überprüfung
von theoretischen Modellen. Über ihre Ergebnisse berichten die Forscher in
der aktuellen Ausgabe des Wissenschaftsmagazins NATURE.

Bilder im
Netz

Fotos zu dieser Presseinformation finden Sie zum Herunterladen
im Internet unter: http://www.pm.rub.de/pm2006/msg00392.htm.

Zahnräder der molekularen Maschinen

Proteine sind die
Bausteine des Lebens. Meistens weisen sie eine wohldefinierte
dreidimensionale Struktur auf, die jedoch alles andere als statisch ist:
Proteine sind hochdynamische Objekte, die ihre Arbeit als 'molekulare
Maschine' verrichten. Sie ändern fortwährend ihre Struktur, binden an
andere Stoffe und transportieren diese zu ihrem Bestimmungsort, oder sie
steigern die Effizienz bestimmter chemischer Reaktionen. Gäbe es ein
Mikroskop, mit dem man ein Protein sichtbar machen könnte, so würde man
feststellen, dass einzelne Atome oder Molekülgruppen innerhalb des
Proteins - die "Zahnräder" der molekularen Maschine - sich auf einer
unvorstellbar kurzen Zeitskala von wenigen Pikosekunden (10-12 s = 0.000
000 000 001 s) bewegen. "Licht, das die Strecke von der Erde zum Mond
innerhalb einer Sekunde zurücklegen kann, schafft es in dieser kurzen Zeit
von einer Pikosekunde gerade einmal 0,3 mm weit; das entspricht in etwa
der Dicke von drei Blatt Papier", verdeutlicht Prof. Sander. Man glaubt,
sehr viel über diese schnelle Dynamik aus theoretischen Berechnungen zu
wissen - deren experimentelle Beobachtung und Verifizierung erweist sich
jedoch als extrem schwierig.

"Film" mittels 2D-Spektroskopie

Den Forschern ist es nun gelungen, die superschnelle Veränderung
eines kleinen Peptids sichtbar zu machen; sie "filmten" buchstäblich das
Peptid, während es sich von einer Struktur in eine andere umwandelte.
Verwendung fand hierbei eine neuartige spektroskopische Methode, die so
genannte zweidimensionale Infrarotspektroskopie. Diese ermöglicht es zu
bestimmen, ob zwei molekulare Gruppen im Peptid zu einem bestimmten
Zeitpunkt räumlich benachbart sind oder nicht. "Diese Technik eröffnet ein
neues, bisher unzugängliches Zeitfenster für die Beobachtung der
Strukturdynamik von Biomolekülen und erlaubt deshalb eine sehr direkte
experimentelle Verifizierung theoretischer Modelle", erläutert Prof.
Sander.

Titelaufnahme

Christoph Kolano, Jan Helbing, Mariusz
Kozinski, Wolfram Sander & Peter Hamm: "Watching hydrogen-bond
dynamics in a beta-turn by transient two-dimensional infrared
spectroscopy". NATURE, (2006) Vol 444 (7118) pp.469-472

Weitere
Informationen

Prof. Dr. Peter Hamm, Physikalisch-Chemisches
Institut, Universität Zürich, CH-8057 Zürich, Tel.: +41 44 635 4431,
[email-masked], http://www.pci.unizh.ch/

Prof.
Dr. Wolfram Sander, Lehrstuhl für Organische Chemie II, Ruhr-Universität
Bochum, 44780 Bochum, Tel.: 0234/32-24593, [email-masked], http://www.orch.ruhr-uni-bochum.de/sander/

Weitere Informationen:

http://www.pci.unizh.ch/

http://www.orch.ruhr-uni-bochum.de/sander/

URL dieser Pressemitteilung:
http://idw-online.de/pages/de/news186247

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