Presseinformation

Presseinfo 392 » Presseinfos »
Startseite
Pressestelle

Bochum, 22.11.2006
Nr. 392

Einem Peptid bei der Arbeit zugesehen

2D-Spektroskopie ermöglicht "Filmaufnahmen"

RUB-Forscher berichten in NATURE

Proteine,
die molekularen Maschinen unserer Zellen, schaffen es, ihre
Struktur und somit ihre Funktion binnen Pikosekunden zu
verändern. Mit der zweidimensionalen Infrarotspektroskopie ist
es einem Team aus Züricher und Bochumer Forschern (Prof. Dr.
Wolfram Sander, RUB, Prof. Dr. Peter Hamm, Uni Zürich)
erstmals gelungen, diese sehr schnellen Bewegungen von
Peptiden – kurzen Proteinstücken – zu filmen. Die Methode
erlaubt es zu bestimmen, ob zwei molekulare Gruppen im Peptid
zu einem bestimmten Zeitpunkt benachbart sind oder nicht und
eignet sich daher für die experimentelle Überprüfung von
theoretischen Modellen. Über ihre Ergebnisse berichten die
Forscher in der aktuellen Ausgabe des Wissenschaftsmagazins
NATURE.

Zahnräder der molekularen
Maschinen
Proteine sind die Bausteine des Lebens.
Meistens weisen sie eine wohldefinierte dreidimensionale
Struktur auf, die jedoch alles andere als statisch ist:
Proteine sind hochdynamische Objekte, die ihre Arbeit als
‚molekulare Maschine’ verrichten. Sie ändern fortwährend ihre
Struktur, binden an andere Stoffe und transportieren diese zu
ihrem Bestimmungsort, oder sie steigern die Effizienz
bestimmter chemischer Reaktionen. Gäbe es ein Mikroskop, mit
dem man ein Protein sichtbar machen könnte, so würde man
feststellen, dass einzelne Atome oder Molekülgruppen innerhalb
des Proteins – die „Zahnräder“ der molekularen Maschine – sich
auf einer unvorstellbar kurzen Zeitskala von wenigen
Pikosekunden (10–12 s = 0.000 000 000 001 s) bewegen. „Licht,
das die Strecke von der Erde zum Mond innerhalb einer Sekunde
zurücklegen kann, schafft es in dieser kurzen Zeit von einer
Pikosekunde gerade einmal 0,3 mm weit; das entspricht in etwa
der Dicke von drei Blatt Papier“, verdeutlicht Prof. Sander.
Man glaubt, sehr viel über diese schnelle Dynamik aus
theoretischen Berechnungen zu wissen – deren experimentelle
Beobachtung und Verifizierung erweist sich jedoch als extrem
schwierig.

„Film“ mittels
2D-Spektroskopie
Den Forschern ist es nun gelungen,
die superschnelle Veränderung eines kleinen Peptids sichtbar
zu machen; sie „filmten“ buchstäblich das Peptid, während es
sich von einer Struktur in eine andere umwandelte. Verwendung
fand hierbei eine neuartige spektroskopische Methode, die so
genannte zweidimensionale Infrarotspektroskopie. Diese
ermöglicht es zu bestimmen, ob zwei molekulare Gruppen im
Peptid zu einem bestimmten Zeitpunkt räumlich benachbart sind
oder nicht. „Diese Technik eröffnet ein neues, bisher
unzugängliches Zeitfenster für die Beobachtung der
Strukturdynamik von Biomolekülen und erlaubt deshalb eine sehr
direkte experimentelle Verifizierung theoretischer Modelle“,
erläutert Prof. Sander.

Titelaufnahme
Christoph Kolano,
Jan Helbing, Mariusz Kozinski, Wolfram Sander & Peter
Hamm: „Watching hydrogen-bond dynamics in a beta-turn by
transient two-dimensional infrared spectroscopy”. NATURE,
(2006) Vol 444 (7118) pp.469-472

Proteinfilm

Die sehr schnellen
Strukturänderungen eines Peptids konnten mittels
2D-Spektroskopie „gefilmt“ werden.

Download
(882741 Byte)

Bochumer und Züricher Forscher

(v.l). Mariusz Kozinski,
Christoph Kolano, Peter Hamm, Jan Helbing.

Download
(2338581 Byte)

Prof. Dr. Wolfram Sander

Download
(658810 Byte)

Weitere Informationen

Prof. Dr. Peter Hamm, Physikalisch-Chemisches
Institut, Universität Zürich, CH-8057 Zürich, Tel.: +41 44 635
4431

Prof. Dr. Wolfram Sander, Lehrstuhl für Organische
Chemie II, Ruhr-Universität Bochum, 44780 Bochum, Tel.:
0234/32-24593

[email-masked]
[email-masked]

Angeklickt

Lehrstuhl Sander:
http://www.orch.ruhr-uni-bochum.de/sander/
Lehrstuhl
Hamm:
http://www.pci.unizh.ch/

Pressestelle
RUB - Universitätsstr. 150 - 44780 Bochum
Telefon:
0234/32-22830 - Fax: 0234/32-14136
E-Mail: [email-masked]
- Leiter: Dr. Josef König

Seitenanfang

Letzte Änderung: 22.11.2006 17:01 |
Ansprechpartner/in: Inhalt
& Technik