Science berichtet: Forscherteam klärt Proteineinbau in innere Mitochondr

Bochum, 14.03.2003
Nr. 77

Forscherteam klärt Proteineinbau in innere Mitochondrienmembran
Insertion über doppelporigen Protein-Komplex
Science berichtet: Elektrische Energie ist Antrieb

Ein Team aus Bochumer (Prof. Dr. Helmuth E. Meyer, Medizinisches
Proteomcenter der RUB), Osnabrücker, Frankfurter und Freiburger
Forschern hat aufgeklärt, wie Proteinketten in die innere Membran von
Mitochondrien eingebaut werden. Der Prozess läuft über ein doppelporiges
Enzym und wird ausschließlich durch elektrische Energie aus dem
Membranpotential angetrieben. Darüber berichtet das Wissenschaftsmagazin
Science in seiner Ausgabe vom 14. März 2003.

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Auf dem Weg durch die Membranen ...

Mitochondrien sind die Kraftwerke der Zelle. Hier wird die einheitliche
Energiewährung für alle Zellfunktionen, das ATP, gebildet. Dafür ist ein
spezieller Aufbau dieser Zellorganellen notwendig. So besitzen
Mitochondrien z. B. zwei Membranen (äußere und innere) und einen
dazwischenliegenden Intermembranraum. Mitochondriale Proteine werden
größtenteils von Genen des Zellkerns kodiert und außerhalb der
Mitochondrien gebildet. Sie müssen also über die äußere Membran, den
Intermembranraum sowie in oder über die innere Mitochondrienmembran
transportiert werden. Der Transport mitochondrialer Proteine wird durch
bestimmte Enzyme, sog. Translokasen, vermittelt, welche die Proteine
anhand von Signal-Sequenzen erkennen, binden und schließlich über oder
in die innere Membran transportieren.

... hilft TIM22

Eine dieser Translokasen ist der sog. Protein-Insertions-Komplex TIM22,
der aus insgesamt sechs verschiedenen Proteinen besteht, von denen eine
Proteinuntereinheit eine Pore bildet, die vom elektrochemischen
Potential über der inneren Membran gesteuert wird. Der TIM22 Komplex
transportiert solche Proteine, die die innere Membran mehrfach
durchspannen. Seine Beteiligung am Einbau von Proteinen in die innere
Mitochondrienmembran ist seit längerem bekannt, doch gab es bislang noch
keinen Hinweis darauf, wie dieser Prozess abläuft und welchen Einfluss
das elektrische Membranpotential auf den Insertionsablauf ausübt.

Reinigen, analysieren und verstehen

Dr. Peter Rehling aus der Arbeitsgruppe von Prof. Nikolaus Pfanner
(Institut für Biochemie und Molekukarbiologie der Universität Freiburg)
ist es nun gemeinsam mit der Gruppe von Prof. Dr. Richard Wagner
(Universität Osnabrück), Prof. Dr. Werner Kühlbrandt und Dr. Kristin
Model (Max Planck Institut für Biophysik, Frankfurt) und Prof. Dr.
Helmuth E. Meyer und Dr. Albert Sickmann (Medizinisches Proteom-Center
der RUB) gelungen, den gesamten TIM22 Komplex aufzureinigen, zu
analysieren und entscheidende Fortschritte im Verständnis zum Ablauf des
Proteineinbaus in die innere Mitochondrienmembran zu erreichen.

Einbau in drei Schritten

Die Forscher konnten den gereinigten TIM22 Komplex in eine künstliche
Membran einbauen. Elektrophysiologische Untersuchungen zeigten, dass
sich der TIM 22 Komplex wie zwei miteinander gekoppelte Membrankanäle
verhält. Elektronenmikroskopische Untersuchungen bewiesen, dass die
Struktur des Komplexes aus einer Doppel-Pore besteht. Darüber hinaus
konnten die Wissenschaftler durch Veränderung des Membranpotentials
zeigen, dass der Einbau von Proteinen in die innere Mitochondrienmembran
durch den TIM22 Komplex in drei Schritten erfolgt: Zunächst bindet die
Translokase das einzubauende Protein; dieser Vorgang läuft unabhängig
vom Membranpotential ab. Daraufhin erfolgt eine
Membranpotential-abhängige Einfädlung des einzubauenden Proteins in den
TIM22 Komplex. Ein hohes Membranpotential und der Kontakt mit Signalen
im transportierten Protein aktivieren den Kanal und vermitteln im
dritten Schritt den Einbau des transportierten Proteins in die Membran.
Die einzige externe Energiequelle für diesen Prozess ist dabei das
Membranpotential.

Tiefer Einblick in die Vorgänge in Zellen

Die Ergebnisse dieser Arbeit geben einen tiefen Einblick in den
Mechanismus des Proteinimports von Membranproteinen in die innere
Mitochondrienmembran. Die Arbeit wurde gefördert von der DFG, dem Fonds
der Chemischen Industrie und dem BMBF.

Titelaufnahme

Protein Insertion into the Mitochondrial Inner Membrane by a Twin-Pore
Translocase, Science, 14.03.2003,
http://www.sciencemag.org/cgi/content/full/299/5613/1747

Weitere Informationen

Prof. Dr. Helmuth E. Meyer, Medizinisches Proteomcenter der
Ruhr-Universität Bochum, 44780 Bochum, Tel. 0234/32-22427, E-Mail:
meyer@proteincenter.de

Bildzeile

Der TIM22 Komplex baut über eine Doppelpore Proteine in die innere
Mitochondrienmembran ein. Antrieb dieses Vorgangs ist das elektrische
Membranpotential.


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Mit freundlichen Gruessen

Dr. Josef Koenig
RUB - Ruhr-Universitaet Bochum
- Pressestelle -
44780 Bochum
Tel: + 49 234 32-22830, -23930
Fax: + 49 234 32-14136
Josef.Koenig@ruhr-uni-bochum.de

Schauen Sie doch bei uns mal rein:
http://www.ruhr-uni-bochum.de/pressestelle

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