THz Spektroskopie

Der THz Tanz des Wassers


Wassermoleküle in reiner, flüssiger Phase sind mit 3 bis 4 anderen Wassermolekülen über Wasserstoffbrücken verbunden. Diese Wasserstoffbrücken sind allerdings ständigen Fluktuationen unterworfen. Wassermoleküle unterliegen in Lösung unter anderem einer Librationsbewegung, dies ist eine gehinderte Rotationsbewegung im umgebenden Wassernetzwerk auf einer sub-ps-Zeitskala. Dadurch kann eine Wasserstoffbrückenbindung zwischen zwei Wassermolekülen innerhalb einer Pikosekunde mehrmals brechen und sich – auch mit einem anderen Partner - neu ausbilden. Die Diffusion von Wassermolekülen erfolgt dagegen auf einer Pikosekunden-Zeitskala. Auf dieser längeren Zeitskala kann es dazu kommen, dass eine Bindung zwischen zwei Wassermolekülen nicht mehr ausgebildet wird, da durch Umorientierung und Translationsbewegung eines Wassermoleküls eine neue Bindungsanordnung bevorzugt wird. All diese Bewegungen führen zu Fluktuationen im Wassernetzwerk und damit zu zeitlichen Änderungen der Wasser-Dipolmomente auf der Subpikosekunden- und Pikosekunden-Zeitskala. Terahertz -Absorptionsmessungen (1 THz = 1012 Hz = 1 ps-1) „sehen“ diese dynamischen Umorientierungen der Dipolmomente. Dies macht die THz-Absorptionsspektroskopie zu einem empfindlichen Werkzeug zur Untersuchung von Änderungen in den schnellen, kollektiven Bewegungen des Wassernetzwerks durch gelöste Stoffe.


THz Spektroskopie als ein neues Werkzeug zur Untersuchung der Solvation von Biomolekülen


Der Einfluß des Wassers auf die Dynamik von Biomoleküle wurde innerhalb des letzten Jahrzehnts zu einem wichtigen Forschungsgegenstand, nicht zuletzt aufgrund der Entwicklung neuer experimenteller Methoden zur Biomolekül-Wasser-Wechselwirkung und Fortschritten in der Molekülsimulation. THz-Spektroskopie, eine neue Methode zur Untersuchung der Solvatationsdynamik, ermöglicht die Messung kleinster Änderungen der Wassernetzwerkdynamik durch Einbringen gelöster Stoffe auf einer ps-Zeitskala an der Biomolekül-Wasser-Grenzfläche. In THz-Absorptionsmessungen wässriger Lösungen zeigen Proteine einen weitreichenden Einfluss auf die Wassernetzwerkdynamik. Sogar kleine Saccharide beeinflussen die Dynamik mehrerer Hydrationsschichten. Das THz-Spektrum von Wasser in der Umgebung von Proteinen reagiert empfindlich auf Mutationen, Oberflächenladungen und die Flexibilität des Proteins. Interessanterweise zeigen native Proteine den größten Effekt auf die Solvatationsdynamik, wobei der Einfluss durch partielles Entfalten und Mutationen abnimmt. THz-Spektren von solvatisierten Zuckern zeigen, dass die Anzahl der Wassermoleküle, die von einem Saccharid in ihre Solvatationsdynamik beeinflußt wird, mit der Anzahl an exponierten Sauerstoffatomen korreliert. Alle Ergebnisse unterstützen die These einer langreichweitigen, dynamischen Kopplung zwischen Biomolekülen und dem Lösungsmittel.

Kinetische THz Absorption (KITA) wurde von uns als eine Methode zur zeitaufgelösten Untersuchung der Solvatationsdynamik als Funktion der biologischen Funktion entwickelt. KITA Studien über Proteinfaltung in Echtzeit enthüllen, dass die Lösungsmitteldynamik an der Bildung der Sekundärstruktur der Proteine gekoppelt ist. Das Wassernetzwerk wird in Millisekunden dynamisch neu angeordnet bevor sich das Protein danach in seinen nativen Zustand faltet. THz-Spektroskopie belegt damit, dass kollektive, langreichweitige Netzwerkdynamiken ein Schlüsselfaktor in der biomolekularen Hydration ist.


Wichtigste Publikationen 

Gruenerpfeil"Solute-induced retardation of water dynamics probed directly by THz spectroscopy", U. Heugen, G.Schwaab, E. Bründermann, M. Heyden, X. Yu, D.M Leitner, and M. Havenith, PNAS 103, 12301 (2006).

Gruenerpfeil"An extended dynamical solvation shell around proteins", S. Ebbinghaus, S.J. Kim, M. Heyden, X. Yu, U. Heugen, M. Gruebele, D.M. Leitner, and M. Havenith, PNAS 104, 20749 (2007).

Gruenerpfeil"Real-time detection of protein-water dynamics upon protein folding by Terahertz absorption", B. Born, M. Havenith, and M. Gruebele, Angewandte Chemie Intl. Edition 47 (34), 6486 (2008).
 
Gruenerpfeil
"Rattling in the cage: ions as probes of sub-ps water network dynamics", D.A. Schmidt, Ö. Birer, S. Funkner, B. Born, R. Gnanasekaran, G. Schwaab, D.M. Leitner, and M. Havenith, J. Am. Chem. Soc. 131 (51), 18512 (2009).

Gruenerpfeil"Understanding THz spectra of aqueous solutions: Glycine in light and heavy water", J. Sun, G. Niehues, H. Forbert, D. Decka, G. Schwaab, D. Marx, and M. Havenith, J. Am. Chem. Soc. 136 (13), 5031 (2014).

Gruenerpfeil"Hydrophobic collapse induces changes in the collective protein and hydration low frequency modes", T.Q. Luong, Y. Xu, E. Bründermann, D.M. Leitner, and M. Havenith, Chem. Phys. Lett. 651, 1-7 (2016).

Gruenerpfeil"Water dynamics from THz spectroscopy reveal the locus of a liquid-liquid binodal limit in aqueous CaCO3 solutions", F. Sebastiani, S.L.P. Wolf, B. Born, T.Q. Luong, H. Colfen, D. Gebauer, and M. Havenith, Angewandte Chemie Intl. Edition 56, 490 (2017).

Gruenerpfeil"Hydration water mapping around alcohol chains by THz-calorimetry reveals local changes in heat capacity and free energy upon solvation", F. Böhm, G. Schwaab, and M. Havenith, Angewandte Chemie 56, 9981 (2017).